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La biofisica è il ponte affascinante che unisce i principi della fisica alla complessità della vita, esplorando come le forze e le energie modellino le cellule, le proteine e i sistemi biologici. Invece di affidarsi solo alla descrizione chimica, questo campo indaga i meccanismi meccanici ed elettrici che governano ogni processo vitale, rendendo tangibile ciò che altrimenti rimarrebbe invisibile.
Su Gist.Science, monitoriamo costantemente bioRxiv per portare queste scoperte emergenti direttamente a voi. Processiamo ogni nuovo preprint pubblicato in questa categoria, trasformando i dati grezzi in sintesi tecniche approfondite e spiegazioni in linguaggio semplice, garantendo che la ricerca all'avanguardia sia comprensibile a tutti. Di seguito trovate le ultime ricerche pubblicate in biofisica, pronte per essere esaminate.
Questo studio chiarisce il meccanismo di rotazione del motore flagellare batterico di *Campylobacter jejuni*, rivelando che la rimozione del tappo e l'alternanza asimmetrica della protonazione e della conformazione dei residui di aspartato D22, guidate da pattern di idratazione differenziali, sono prerequisiti essenziali per la generazione di forza meccanica.
Lo studio dimostra che l'errato ripiegamento delle proteine causato da un difetto nel loro intrico topologico aumenta significativamente la probabilità di degradazione proteasomiale nelle cellule umane, sebbene circa un terzo di queste proteine misfoldate possa persistere in stati strutturalmente simili a quelli nativi sfuggendo al sistema di controllo.
Utilizzando simulazioni di dinamica molecolare a lungo termine e metodi di intelligenza artificiale, questo studio rivela i meccanismi atomistici dell'attivazione della metiltransferasi 2'-O NSP16 del SARS-CoV-2 mediata dal cofattore NSP10, identificando un "lucchetto" idrofobico cruciale per l'interazione e descrivendo come il complesso regoli l'accesso al sito di legame del SAM e all'RNA.
Questo studio utilizza simulazioni di dinamica molecolare all-atomo per dimostrare che l'aumento della concentrazione di lipomannani e lipoarabinomannani nella foglietta esterna delle membrane interne dei micobatteri induce un riarrangiamento strutturale da orientamenti flessibili a uno stato a spazzola compatto, riducendo il volume accessibile al solvente e rallentando la diffusione lipidica attraverso l'intera membrana.
Utilizzando l'immagine a singola molecola, lo studio rivela che le diverse sottotipi di proteine G eterotrimeriche presentano una mobilità laterale nella membrana plasmatica distinta e specifica del sottotipo, con le proteine contenenti le subunità G12 e G13 che mostrano una mobilità significativamente ridotta rispetto a quelle con subunità Gi/o, Gs e Gq, influenzando così la loro dinamica di segnalazione nelle cellule viventi.
Ispirandosi ai sistemi biologici, questo studio introduce una rete di sostituzione di filamenti di DNA priva di enzimi che, tramite modelli di DNA a filamento singolo, catalizza in modo autonomo e isotermico l'assemblaggio di multimeri di DNA metastabili e non covalenti, superando il problema dell'inibizione da prodotto.
Gli autori hanno sviluppato VULCROM, un microscopio ottico criogenico ultra-stabile e privo di vuoto che abilita la microscopia elettronica criogenica a risoluzione super-risolta (cryo-SR-CLEM) su lamelle, permettendo l'analisi dettagliata dell'architettura nanoscopica di strutture cellulari in campioni vitrificati.
Questo studio integra cristallografia crioelettronica e risonanza magnetica nucleare allo stato solido per determinare la struttura e la dinamica del canale meccanosensibile MscL di *E. coli*, rivelando come le interazioni lipide-proteina e le mutazioni influenzino le transizioni conformazionali verso lo stato aperto.
Questo manoscritto è stato ritirato a causa di una pubblicazione duplicata e gli autori chiedono che non venga citato, indicando che la versione corretta è disponibile al DOI 10.1101/2023.03.15.532793.
Lo studio caratterizza il modello strutturale dinamico del complesso inibitorio Bcl-xL/tBid ancorato alla membrana mitocondriale, rivelando come l'interazione tra il dominio BH3 di tBid, la scanalatura idrofobica di Bcl-xL e i gruppi di testa della membrana costituisca la base strutturale dell'inibizione indiretta dell'apoptosi.