Polymorphic structures of rapidly twisting 40-residue amyloid-β fibrils
이 연구는 크라이오 전자 현미경을 활용하여 단일 성장 조건에서 생성된 40 아미노산 길이의 아밀로이드-β (Aβ40) 펩타이드가 서로 다른 나선 방향, 대칭성, 분자 구조 및 분자 간 접촉을 가지면서도 유사한 교차 거리를 보이는 세 가지의 다양한 다형성 구조를 규명하고, 그 중 일부가 알츠하이머 환자 뇌 조직에서 발견된 구조와 유사함을 밝혀냈습니다.