Dynamic-Structure Redesign of Calmodulin Reveals Mechanistic Constraints on Ryr2 Regulation
이 논문은 칼모듈린의 정적 구조 기반 재설계는 실패했으나, 분자 동역학을 고려한 동적 구조 재설계를 통해 라이아노딘 수용체 2(RyR2) 와의 결합 친화력을 높이고 병리적 칼슘 누출을 감소시킨 성공적인 사례를 제시함으로써, 유연한 조절 단백질의 기능적 재설계에는 결합 친화력 향상뿐만 아니라 구조적 역동성의 보존이 필수적임을 입증했습니다.