Dimerization and Threonine-Dependent Stabilization Govern Human YRDC Catalysis
Diese Studie verdeutlicht, dass das menschliche YRDC als Dimer fungiert, wobei L-Threonin als Gatekeeper-Ligand dient, um das Enzym zu stabilisieren und die ATP-Bindung zu verstärken, was aufzeigt, dass krankheitsverursachende Mutationen diese Dimerisierung und konformative Stabilität stören, um die katalytische Aktivität zu beeinträchtigen.