Investigating the Consequences of Non-active site Mutations on the Structure, Function and Dynamics of the Molten Globule Enzyme Monomeric Chorismate Mutase
Este estudio demuestra que mutaciones no activas en la enzima desordenada monomérica Chorismato Mutasa (mCM), particularmente aquellas que afectan el residuo Cys69, alteran drásticamente su actividad catalítica y su capacidad para experimentar una compactación estructural global inducida por la unión del sustrato, revelando así la importancia crítica de residuos distantes en la dinámica de las enzimas intrínsecamente desordenadas.