419 articles
La biophysique explore la vie à l'échelle moléculaire en appliquant les lois de la physique pour comprendre comment fonctionnent les cellules, les protéines et l'ADN. Ce domaine fascinant révèle les mécanismes secrets qui régissent nos organismes, du battement d'un cœur au fonctionnement de notre cerveau, en passant par la façon dont les médicaments interagissent avec nos cellules.
Sur Gist.Science, nous sélectionnons rigoureusement chaque nouvelle prépublication de bioRxiv dans cette catégorie pour vous offrir un accès immédiat aux découvertes de pointe. Notre équipe transforme ces travaux complexes en résumés clairs en langage courant, tout en conservant des analyses techniques détaillées pour les chercheurs.
Découvrez ci-dessous les toutes dernières études en biophysique, prêtes à être explorées et comprises par tous.
Cet article présente un modèle d'équations aux dérivées partielles sur surface géométrique pour simuler la translocation du noyau cellulaire dans des environnements confinés, validé par des expériences microfluidiques et révélant que la tension de surface et la géométrie du confinement sont les facteurs déterminants de l'efficacité de la migration.
Cette étude démontre que la force ionique module le désordre structural et l'oligomérisation du facteur de transcription Phd, un IDP marginal qui agit comme un rhéostat conformationnel en passant d'un état désordonné à un dimère structuré via un état monomérique partiellement ordonné.
Cette étude établit que le cœur mammalien fonctionne comme un matériau topologique où l'organisation chirale des fibres myocardiques et la présence de défauts topologiques contrôlent l'efficacité de la contraction torsionnelle, indépendamment de l'orientation gauche-droite de l'anatomie globale.
Cette étude révèle que la rotation du moteur flagellaire de *Campylobacter jejuni* est pilotée par une asymétrie d'hydratation et un basculement alterné de la protonation de deux aspartates clés, couplés à des changements conformationnels dynamiques et à l'élimination du bouchon structural.
Cette étude démontre que le mauvais repliement des protéines dû à des entanglements topologiques augmente considérablement leur probabilité d'être dégradées par le protéasome, bien qu'une fraction importante de ces protéines mal repliées échappe à cette dégradation en adoptant des états structurellement proches de leur conformation native.
Cette étude utilise des simulations de dynamique moléculaire à long terme et des méthodes d'IA pour révéler comment la liaison de nsp10 à nsp16 active la méthyltransférase du SARS-CoV-2 via un verrou hydrophobe, en facilitant l'ouverture du site de liaison à l'ARN et le cycle de liaison/départ du SAM et du SAH.
Cette étude utilise des simulations de dynamique moléculaire tout-atomique pour démontrer que l'augmentation de la concentration en lipomannanes et lipoarabinomannanes dans la feuille externe des membranes internes mycobactériennes induit un passage d'orientations flexibles à un état de brosse compacte, réduisant le volume accessible au solvant et ralentissant la diffusion des lipides sur l'ensemble du bicouche par un couplage dynamique inter-feuillet.
En utilisant l'imagerie à molécule unique, cette étude révèle que la mobilité latérale des protéines G hétérotrimériques dans la membrane plasmique des cellules vivantes varie considérablement selon leur sous-type, les hétérotrimères contenant les sous-unités G12 et G13 étant nettement moins mobiles que ceux contenant Gi/o, Gs ou Gq.
S'inspirant des systèmes biologiques, cette étude présente un réseau de déplacement d'ADN sans enzyme capable de catalyser de manière autonome et isotherme l'assemblage réversible de multimères d'ADN spécifiques à partir d'un pool de monomères, permettant ainsi la formation d'un ensemble de produits métastables loin de l'équilibre.
Les auteurs présentent le VULCROM, un microscope optique cryogénique ultra-stable sans vide qui comble le fossé de résolution entre la microscopie électronique et la microscopie de fluorescence, permettant ainsi une corrélation de super-résolution à l'échelle nanométrique (10 nm) sur des échantillons biologiques vitrifiés pour la tomographie cryo-électronique.