An anionic guanine model molecule found to mainly pair with thymine
यह अध्ययन प्रदर्शित करता है कि एक ग्वानिन मॉडल अणु जिसमें H'1 प्रोटॉन का अभाव है, साइटोसिन के बजाय थाइमिन के साथ मुख्य रूप से गलत युग्मन (मिसपेयर) करता है, जो यह सुझाव देता है कि एकल-प्रोटॉन स्थानांतरण आधार प्रतिस्थापन उत्परिवर्तन (बेस सब्स्टीट्यूशन म्यूटेशन) को संचालित कर सकता है और बेस एडिटिंग के लिए एक संभावित नया मार्ग प्रदान करता है।
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प्रत्येक जीवित कोशिका के दोहरे हेलिक्स (double helix) के भीतर, आनुवंशिक जानकारी केवल चार रासायनिक अक्षरों: एडेनिन, थाइमिन, साइटोसिन और गुआनिन द्वारा लिखे गए एक कोड में संग्रहीत होती है। ये अक्षर बेतरतीब ढंग से नहीं तैरते; वे विशिष्ट जोड़ों में एक साथ जुड़ जाते हैं, बिल्कुल उन पहेली के टुकड़ों की तरह जो केवल एक ही तरीके से फिट होते हैं। एडेनिन हमेशा थाइमिन की तलाश करता है, और साइटोसिन हमेशा गुआनिन की तलाश करता है। यह सख्त युग्मन जीवन का आधार है, जो यह सुनिश्चित करता है कि जब एक कोशिका विभाजित होती है, तो वह अपने निर्देशों की सटीक प्रतिलिपि बना सके। हालाँकि, प्रकृति हमेशा पूरी तरह से स्थिर नहीं होती है। कभी-कभी, प्रोटॉन नामक सूक्ष्म कण, जो एक धनात्मक विद्युत आवेश वहन करते हैं, एक बंधन के एक तरफ से दूसरी ओर कूद सकते हैं। वैज्ञानिक लंबे समय से यह जानना चाहते थे कि क्या प्रोटॉन के ये छोटे उछाल, जिन्हें प्रोटॉन स्थानांतरण (proton transfers) कहा जाता है, इन आनुवंशिक अक्षरों को इस बारे में बदलने के लिए प्रेरित कर सकते हैं कि वे किसके साथ जुड़ते हैं। यदि कोई अक्षर अपनी युग्मन प्राथमिकता को क्षण भर के लिए भी बदल देता है, तो यह आनुवंशिक कोड में एक स्थायी त्रुटि या उत्परिवर्तन (mutation) का कारण बन सकता है, जो किसी जीव के कार्य करने या विकसित होने के तरीके को बदल सकता है।
द दशकों तक, वैज्ञानिक समुदाय एक जटिल परिदृश्य पर केंद्रित रहा जहाँ दो प्रोटॉन अक्षरों के एक जोड़े के बीच एक साथ कूदते हैं, एक ऐसी प्रक्रिया जिसे कुछ आनुवंशिक त्रुटियों के पीछे मुख्य अपराधी के रूप में माना जाता था। फिर भी, शंक्सी, चीन की एक शोध टीम ने एक सरल, अधिक प्रत्यक्ष संभावना की जांच करने का निर्णय लिया: क्या होता है यदि केवल एक एकल प्रोटॉन चलता है? विशेष रूप से, वे देखना चाहते थे कि क्या होगा यदि गुआनिन, जो चार आनुवंशिक अक्षरों में से एक है, अपनी संरचना के एक विशिष्ट स्थान से एक एकल प्रोटॉन खो देता है। सैद्धांतिक कंप्यूटर मॉडलों ने सुझाव दिया था कि यह "प्रोटॉन-विहीन" गुआनिन अजीब व्यवहार कर सकता है, शायद अपने सामान्य साथी साइटोसिन को अनदेखा कर सकता है, और इसके बजाय थाइमिन के साथ जुड़ सकता है। लेकिन सिद्धांत वास्तविकता के समान नहीं है, और अब तक, किसी ने भी इस विचार का सीधे तौर पर किसी जीवित प्रणाली में परीक्षण नहीं किया था कि क्या कंप्यूटर भविष्यवाणियां सच साबित होती हैं।
इस प्रश्न का उत्तर देने के लिए, शोधकर्ताओं को इस लुप्त-प्रोटॉन गुआनिन का एक भौतिक मॉडल बनाना पड़ा। चूँकि वास्तविक रासायनिक रूप जिसका वे अध्ययन करना चाहते थे, अस्थिर है और प्रयोगशाला में संभालना कठिन है, इसलिए उन्होंने एक स्थिर विकल्प डिजाइन किया। उन्होंने 6-मेथॉक्सी-गुआनिन नामक एक अणु बनाया। यह अणु उनके द्वारा अध्ययन किए जाने वाले अस्थिर संस्करण के रासायनिक रूप से बहुत समान है, जो उन्हीं सतह विशेषताओं को साझा करता है जहाँ कनेक्शन बनाए जाते हैं, लेकिन प्रयोगों में उपयोग के लिए पर्याप्त मजबूत है। टीम ने फिर एक सिंथेटिक डीएनए स्ट्रैंड लिया और इस विशेष अणु को एक विशिष्ट स्थान पर डाला जहाँ सामान्यतः एक सामान्य गुआनिन बैठा होता है। उन्होंने इस स्ट्रैंड को एक टेम्पलेट की तरह इस्तेमाल किया, जिससे कोशिकीय मशीनरी इसे पढ़ सके और एक मिलान करने वाला साथी स्ट्रैंड बना सके।
इस प्रयोग के परिणाम आश्चर्यजनक थे और इस प्रश्न का स्पष्ट उत्तर प्रदान करते थे कि यह परिवर्तित गुआनिन कैसे व्यवहार करता है। जब शोधकर्ताओं ने नए स्ट्रैंड्स के आनुवंशिक कोड का विश्लेषण किया, तो उन्होंने पाया कि संशोधित गुआनिन अपने पारंपरिक साथी साइटोसिन से वैसे नहीं चिपका जैसा कि अपेक्षित था। इसके बजाय, लगभग 90 प्रतिशत मामलों में, इसने थाइमिन के साथ जोड़ा। यह एक महत्वपूर्ण बदलाव है, क्योंकि थाइमिन सामान्यतः एडेनिन का साथी है, न कि गुआनिन का। शेष मामलों में, लगभग 10 प्रतिशत, इसने अभी भी साइटोसिन के साथ जोड़ा, और एक सामान्य गुआनिन की तरह व्यवहार किया। डेटा ने दिखाया कि जब गुआनिन उस विशिष्ट प्रोटॉन को खो देता है, तो वह भारी रूप से थाइमिन के साथ गलत युग्मन (mispair) करने को प्राथमिकता देता है, प्रभावी रूप से इस तरह व्यवहार करता है जैसे कि वह एडेनिन अक्षर हो।
यह खोज इस लंबे समय से चली आ रही धारणा को चुनौती देती है कि इस प्रकार की आनुवंशिक गड़बड़ियों के लिए केवल जटिल, दोहरे-प्रोटॉन जंप जिम्मेदार हैं। अध्ययन बताता है कि आनुवंशिक अक्षरों की पहचान बदलने के लिए एक एकल-प्रोटॉन स्थानांतरण पर्याप्त है, जिससे वह गलत साथी के साथ जुड़ जाता है। जबकि शोधकर्ताओं ने उल्लेख किया कि उनका मॉडल अणु एक आवेशित संस्करण का तटस्थ विकल्प था, प्रयोग में देखे गए थाइमिन के प्रति मजबूत झुकाव इस विचार का समर्थन करते हैं कि एक एकल प्रोटॉन खोना आनुवंशिक निर्देशों को बदलने के लिए एक शक्तिशाली तंत्र है। यह कार्य यह दावा नहीं करता है कि इसने सभी आनुवंशिक रहस्यों को सुलझा लिया है या कोई नया चिकित्सा उपचार बना लिया है, लेकिन यह एक नया द्वार खोलता है। यह प्रदर्शित करता है कि इस एकल-प्रोटॉन परिवर्तन को कृत्रिम रूप से प्रेरित करके, वैज्ञानिक आनुवंशिक अक्षरों को अलग तरह से जुड़ने के लिए निर्देशित कर सकते हैं, जो भविष्य में सटीक जीन एडिटिंग के लिए एक संभावित नया मार्ग प्रदान करता है। अध्ययन पुष्टि करता है कि हमारे आनुवंशिक कोड की स्थिरता इन सूक्ष्म प्रोटॉनों के सटीक संतुलन पर निर्भर करती है, और केवल एक को खिसकाना भी डीएनए द्वारा सुनाई जाने वाली कहानी को फिर से लिख सकता है।
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