A GH170 phosphoglycosidase links phosphotransferase system transport to N,N′-diacetylchitobiose catabolism in Lacticaseibacillus paracasei
本研究鉴定出 ChbE 是首个在副乳酸乳杆菌（*Lacticaseibacillus paracasei*）中被生化表征的 GH170 型磷糖苷酶，证明其能特异性水解由磷转移酶系统产生的磷酸化壳寡糖，从而实现 N,N′-二乙酰壳寡糖的分解代谢。
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生活在人类肠道中的细菌一直在为食物进行竞争，但它们并不总是直接食用在那里发现的复杂碳水化合物。相反，它们通常依赖一种搜寻策略，等待其他微生物将几丁质或细胞壁等坚硬物质分解成更小、更易处理的碎片。其中一种碎片是一种被称为 N,N′-二乙酰壳二糖（N,N′-diacetylchitobiose）的糖，这是一种由两个糖单元组成的短链，是几丁质分解过程中常见的副产物。为了利用这种糖，细菌必须首先将其拉入细胞内部，然后将其拆解以获取能量。这个过程通常涉及一个专门的转运系统，它像一扇门一样，在将糖移动穿过细胞膜的同时，将其与一个磷酸基团结合。这种磷酸化是一个关键步骤，有效地为这种糖打上了标签，以便细胞知道如何处理它。然而，长期以来，科学家们虽然知道一种名为“副干酪乳杆菌”（Lacticaseibacillus paracasei）的特定细菌可以消耗这种糖，但并不了解它在将标记过的糖拉入体内后进行拆解的具体机制。
研究人员通过研究副干酪乳杆菌中一种名为 ChbE 的特定酶，试图解开这个谜团。虽然遗传线索表明这种酶对于摄取该糖至关重要，但其具体功能仍然是一个谜。当科学家们纯化了 ChbE 酶并在实验室器皿中用未标记的糖对其进行测试时，它毫无反应。除非该糖先经过修饰，否则该酶拒绝对该糖发挥作用。为了弄清发生了什么，团队创造了一个突变版本的细菌，这种细菌能够将糖拉入体内，但却无法将其分解。这种遗传阻断导致细菌的细胞内充满了这种糖，从而创造了一个丰富的分析样本。当研究人员检查这些细胞时，他们发现积累的糖并非原始形式，而是已被转运系统加上了磷酸基团的标签。
突破出现在科学家将纯化的 ChbE 酶与这些突变细胞的成分混合在一起时。该酶立即开始工作，将标记过的糖拆解成两个较小的部分：一个单糖单元和一个仍带有磷酸标签的单糖单元。这证实了 ChbE 是一种专门设计的工具，旨在切割已经被转运系统磷酸化的糖分子中的化学键。研究人员还测试了一种稍大的糖链——一个三单元的版本，并发现了相同的模式：转运系统对其进行标记，随后 ChbE 对其进行切割，留下一个两单元糖和一个带标签的单糖单元。这揭示了一个精确的两步流水线作业：转运系统准备好糖，然后酶完成最后的工作，使细菌能够充分利用这种营养物质。
进一步的研究表明，这种协作关系并非该细菌所独有。通过扫描数千种其他细菌的遗传蓝图，团队发现与 ChbE 非常相似的酶几乎总是出现在这些特定糖转运系统的基因旁边。这种强烈的遗传关联表明，这种协调系统是许多细菌利用邻居留下的含糖残渣时所采用的一种普遍且高效的策略。这项研究将 ChbE 确定为首个在几丁质衍生糖背景下被完全表征的此类酶，扩展了我们对这些微观食腐者运作方式的理解。它阐明了对于这种细菌而言，摄取这些糖的能力完全取决于一个紧密耦合的系统，即转运与消化密不可分，从而确保能量不会被浪费，并使细菌能够在复杂的肠道环境中茁壮成长。
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