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La biofísica es el puente fascinante donde las leyes de la física se encuentran con la complejidad de la vida. En este campo, los investigadores utilizan herramientas y conceptos físicos para descifrar cómo funcionan las máquinas moleculares dentro de nuestras células, desde el plegamiento de proteínas hasta la transmisión de señales nerviosas. Es una disciplina que transforma preguntas biológicas profundas en problemas cuantificables, revelando los mecanismos ocultos que sostienen la vida.
En Gist.Science, monitoreamos constantemente bioRxiv para traerles las últimas novedades de este universo científico. Procesamos cada nuevo preprint en esta categoría, ofreciendo tanto un resumen técnico detallado como una explicación en lenguaje sencillo, asegurando que los hallazgos estén al alcance de todos. A continuación, presentamos los últimos artículos publicados en bioRxiv sobre biofísica.
Este trabajo presenta un modelo de ecuaciones en derivadas parciales sobre superficies geométricas que describe la translocación del núcleo celular a través de entornos confinados, validado experimentalmente mediante microcanales y revelando que la tensión superficial y la geometría de confinamiento son determinantes clave para la eficiencia del proceso.
El estudio demuestra que la fuerza iónica modula el desorden estructural y la oligomerización del factor de transcripción Phd, actuando como un "regulador conformacional" que transita entre estados desordenados y ordenados para regular su función biológica.
Este estudio establece que el corazón mamífero funciona como un material topológico donde la organización de defectos en un campo quiral nemático y la coherencia de la quiralidad transmural, más que su orientación específica, son fundamentales para generar la torsión contráctil eficiente.
Este estudio revela que la rotación del motor flagelar bacteriano en *Campylobacter jejuni* es impulsada por la eliminación del tapón y un cambio de protonación asimétrico y alterno en los residuos de aspartato D22, los cuales actúan como portadores de protones cuya dinámica se regula mediante cambios conformacionales y patrones de hidratación específicos.
Este estudio demuestra que el mal plegamiento de proteínas causado por un estado de entrelazamiento inadecuado aumenta significativamente su probabilidad de ser degradadas por el proteasoma en células humanas, aunque aproximadamente un tercio de estas proteínas mal plegadas evitan la degradación al mantener un estado estructural similar al nativo.
Este estudio utiliza simulaciones de dinámica molecular y métodos de IA para revelar que la activación de la metiltransferasa nsp16 del SARS-CoV-2 depende de la unión con su cofactor nsp10, la cual estabiliza un "cerrojo" hidrofóbico que permite la apertura del sitio de unión al ARN y la correcta dinámica del bolsillo de SAM, proporcionando así una comprensión mecanicista clave para el desarrollo de inhibidores.
Este estudio utiliza simulaciones de dinámica molecular a nivel atómico para demostrar que el aumento de la concentración de lipomananos y lipoarabinomananos en la membrana interna de las micobacterias induce un cambio conformacional hacia un estado de cepillo compacto que reduce el volumen accesible al solvente y desacopla la difusión lipídica entre las dos hojas de la bicapa, proporcionando así un marco molecular para comprender la función de barrera física y plataforma de virulencia de esta membrana.
Mediante imágenes de molécula única, este estudio demuestra que la movilidad lateral de las proteínas G heterotriméricas en células vivas varía según el subtipo, siendo significativamente menor en aquellas que contienen las subunidades G12 y G13 en comparación con las que poseen Gi/o, Gs o Gq.
Este estudio presenta una red de desplazamiento de hebras de ADN sin enzimas que, inspirada en sistemas biológicos, utiliza plantillas de ADN para catalizar de forma autónoma e isotérmica el ensamblaje de multímeros de ADN no covalentes específicos y fuera del equilibrio, superando la inhibición por producto y logrando un alto recambio.
Los autores presentan VULCROM, un microscopio óptico criogénico ultraestable sin vacío que permite la microscopía de correlación de luz y electrones con superresolución (cryo-SR-CLEM) en muestras vitrificadas, facilitando la integración de la biología estructural celular a nivel nanométrico con la tomografía criogénica.