La biophysique explore la vie à l'échelle moléculaire en appliquant les lois de la physique pour comprendre comment fonctionnent les cellules, les protéines et l'ADN. Ce domaine fascinant révèle les mécanismes secrets qui régissent nos organismes, du battement d'un cœur au fonctionnement de notre cerveau, en passant par la façon dont les médicaments interagissent avec nos cellules.

Sur Gist.Science, nous sélectionnons rigoureusement chaque nouvelle prépublication de bioRxiv dans cette catégorie pour vous offrir un accès immédiat aux découvertes de pointe. Notre équipe transforme ces travaux complexes en résumés clairs en langage courant, tout en conservant des analyses techniques détaillées pour les chercheurs.

Découvrez ci-dessous les toutes dernières études en biophysique, prêtes à être explorées et comprises par tous.

Stochastic Mechanism of Dominant Follicle Selection: Selection of One Suppresses Selection of Others

Cet article propose un mécanisme stochastique quantitatif expliquant la sélection d'un seul follicule dominant chez l'humain, où le dépassement d'un seuil critique de FSH déclenche la production d'œstradiol qui, par rétroaction négative, abaisse rapidement la FSH en dessous du seuil nécessaire, empêchant ainsi la sélection d'un second follicule.

Lyu, Z., Kolomeisky, A.2026-02-24⚛️ biophysics

COMPUTATIONAL STUDIES OF CARGO TRANSPORT THROUGH THE NUCLEAR PORE COMPLEX

Cette étude de simulation moléculaire démontre que les récepteurs de transport nucléaire (Kaps) facilitent le passage d'autres cargaisons (NTF2) à travers le pore nucléaire en les dirigeant vers le réseau de nucléoporines, validant ainsi un modèle de transport centré sur les Kaps et révélant l'existence de voies de transit spécifiques.

Gautam, S. K., Laghaei, R., Nasrabad, A. E., Coalson, R. D.2026-02-24⚛️ biophysics

Structural basis for repurposing a flexible phage tail into an Intraspecific bacterial competition weapon

Cette étude élucide la structure de haute résolution et le mécanisme d'assemblage du F-pyocine, un tailocine de type F de *Pseudomonas aeruginosa*, révélant ainsi une architecture moléculaire précise qui ouvre la voie au développement de nouveaux antimicrobiens de précision pour lutter contre les bactéries multirésistantes.

Yang, F., Zhang, Z., Yang, C., Hou, J., Feng, H., Lei, D., He, Y.-X.2026-02-24⚛️ biophysics

Characterizing MINFLUX imaging performance with DNA origami

Cette étude démontre que l'utilisation de structures d'origami d'ADN avec des brins d'amarrage à domaines répétés permet de corriger efficacement la dérive résiduelle lors d'acquisitions MINFLUX 3D prolongées, atteignant une précision de localisation d'environ 2 nm et facilitant l'imagerie de protéines biologiques sans perte de précision.

Clowsley, A. H., Bokhobza, A. F. E., Janicek, R., Kołataj, K., Bleuer, G., Di Michele, L., Acuna, G. P., Soeller, C.2026-02-24⚛️ biophysics

Partition Coefficients Reveal Changes in Properties of Low-Contrast Biomolecular Condensates

L'ajout de petites molécules aux condensats biomoléculaires modèles réduit leur contraste biochimique, révélant ainsi des propriétés physiologiques plus réalistes caractérisées par une grande sensibilité environnementale et des fluctuations accrues, ce qui permet de reformuler les modèles théoriques des phénomènes critiques en fonction des coefficients de partage.

Varma, K., Matthias, D., Shapiro, C. B., Bailey-Darland, S., Matsuzawa, T., Lorenz, C., Bate, T., Thornton, S. J., Duraivel, S., Style, R. W., Sethna, J. P., Dufresne, E. R.2026-02-23⚛️ biophysics

A Unifying Thermodynamic Model for Phase Separation and Aging of Biopolymers

Cet article présente un modèle thermodynamique unifié et dépendant du temps qui explique comment les interactions en feuillets bêta réversibles régissent à la fois la séparation de phase et le vieillissement moléculaire des condensats de protéines intrinsèquement désordonnées, validant ainsi sa théorie par son accord avec les dynamiques observées chez les variants de la nucléoporine-98.

Michels, J. J., Caria, J., Lemke, E. A.2026-02-23⚛️ biophysics

Bound or unbound: Mapping and monitoring receptor oligomerization using time-resolved fluorescence

Cet article présente un cadre open-source standardisé intégrant l'imagerie de fluorescence résolue en temps et l'analyse de brillance moléculaire pour quantifier de manière robuste les oligomérisations et les constantes d'association des protéines, notamment des récepteurs couplés aux protéines G, directement dans des cellules vivantes.

Greife, A., Liu, R., Koehler, P. S., Heinze, K. G., Hemmen, K., Peulen, T.-O.2026-02-23⚛️ biophysics