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Questo studio presenta un'analisi strutturale completa di 345 complessi NADH-proteina che rivela come la conformazione del cofattore e i suoi profili di interazione, dominati da legami a idrogeno nella regione nicotinamide, seguano principi unificati indipendentemente dal ripiegamento proteico, fornendo così un quadro biophysico fondamentale per l'ingegneria dei cofattori e la progettazione di inibitori.
Questo studio dimostra che è possibile armonizzare i metodi immunoassorbenti e LC-MS/MS per la determinazione dell'IGF1 utilizzando materiali di riferimento commutabili derivati da siero di donatori sani, consentendo l'istituzione di intervalli di riferimento specifici per età basati su un metodo LC-MS/MS calibrato contro lo standard internazionale.
Questo studio utilizza il profiling basato sull'attività proteica per mappare le cisteine ligabili in *Zymoseptoria tritici*, identificando un sonda stereochimica che inibisce selettivamente la crescita del patogeno bloccando la proteina GTPasi SAR1 e i componenti COPII, offrendo così nuove prospettive per lo sviluppo di fungicidi mirati.
Lo studio determina la struttura cristallografica del mutante H158Y della piranosio ossidasi, rivelando come la sostituzione dell'istidina con la tirosina impedisca la formazione del legame covalente con il FAD a causa di una conformazione sterica sfavorevole, portando a una drastica riduzione dell'attività catalitica pur mantenendo l'occupazione del cofattore e l'assemblaggio tetramerico.
Questo studio combina simulazioni di dinamica molecolare classica e QM/MM per delineare il meccanismo completo con cui gli spliceostatini attivano un residuo di cisteina protetto nel dito di zinco di PHF5A, facilitando l'attacco nucleofilo e l'apertura dell'anello epossidico attraverso una distorsione locale della coordinazione dello zinco e un relay protonico, fornendo così una comprensione fondamentale dell'inibizione dello spliceosoma.
Gli autori presentano Enzyme-tk, una pipeline unificata che integra strumenti open-source e due nuovi metodi (Func-e e Oligopoolio) per scoprire enzimi sconosciuti capaci di catalizzare reazioni specifiche, dimostrandone l'efficacia nell'identificare nuovi biocatalizzatori stabili per la degradazione di inquinanti come DEHP e TPP.
Questo studio rivela che l'attivazione del condensina II durante la mitosi avviene tramite un meccanismo bipartito in cui la proteina M18BP1 rimuove l'inibizione auto-regolatoria della coda NCAPD3 e, contemporaneamente, contribuisce direttamente all'organizzazione del DNA formando un anello carico positivamente che potenzia l'ancoraggio del DNA.