Porphyrin driven redox tuning in structurally defined de novo heme proteins
본 연구는 데 노보(de novo) 설계된 테트라헬리컬 단백질에서 헤임 B(heme B)를 구조적으로 보존적인 비천연 메탈로포르피린으로 치환하는 것이 단백질 구조를 저해하지 않으면서도 높은 결합 친화력과 400 mV 이상의 광범위하고 예측 가능한 산화환원 전위 조절을 가능하게 함을 입증하며, 이를 통해 공학적 생체 에너지 및 생체 전자 응용 분야를 위한 다각적인 플랫폼을 구축하였다.