Control of filament network rigidity by the condensation of crowding molecules
本研究表明，大分子拥挤剂向液滴的凝聚通过调节维持网络结构的渗透压，诱导了纤维网络发生可逆的、数量级上的刚性丧失。
原始论文采用 CC BY 4.0 许可（http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/）。 这是对下方论文的AI生成解释。它不是由作者撰写或认可的。如需技术准确性，请参阅原始论文。 阅读完整免责声明
在每一个活细胞内部，一套由微观棒状物组成的复杂支架维持着结构的完整，就像摩天大楼中的钢梁一样。这些丝状物并非静止不动；它们不断地重新排列，以帮助细胞移动、分裂并对环境做出反应。科学家们早已知道，这些结构可以改变其硬度，根据条件变得刚硬或柔软。然而，一个基本问题一直悬而未决：细胞内的液体分离过程——即分子聚集在一起形成清晰液滴的过程——是如何直接控制这种丝状网络机械强度的？这个问题处于生物学与物理学的交汇点，探索了生命中这种杂乱、流动的本质是如何转化为塑造我们身体的精确力量，并可能在未来指导新型智能材料的创造。
佐治亚理工学院的一个研究小组通过构建一个简化的细胞环境模型，现在提供了一个明确的答案。他们创建了一种由两种特定成分组成的混合物：取自细菌尾部的刚性螺旋形丝状物，以及旨在受热时聚集在一起的人造蛋白质。这些细菌丝状物约 23 纳米厚，长约 5 微米，它们自然地相互缠绕，形成一个刚性的互联网格。这些被称为弹性样多肽的人造蛋白质在溶液中扮演着“讨好者”的角色；当温度升高时，它们会从水中分离出来并凝聚成液滴，就像油从醋中分离出来一样，不过这里仅使用这一类比来阐释这一概念。
研究人员观察了随着温度循环上升和下降时，丝状网络硬度的变化情况。当人造蛋白质均匀溶解在液体中时，丝状物被蛋白质的拥挤效应推挤在一起，形成了紧密的束状结构，从而创造了一个强韧、刚性的网络。然而，一旦温度升高且蛋白质凝聚成液滴，网络就失去了其刚性。材料变得显著变软，其抗变形能力下降了十倍。当研究人员将混合物冷却回原温时，液滴消散，蛋白质分散，网络立即恢复了原有的硬度。这种可逆的变化反复发生，证明了拥挤分子的凝聚是导致机械转变的直接原因。
为了理解为什么会发生这种情况，团队仔细观察了丝状物的微观行为。他们发现，当蛋白质处于溶解状态时，它们表现得像一种溶剂，将丝状物挤压在一起，迫使它们捆绑并锁定到位。这种由拥挤蛋白质产生的压力驱动的挤压力，对于维持网络的稳固至规模至关重要。一旦蛋白质形成液滴，它们便离开了周围的液体，导致这种挤压压力骤降。失去了这种压力，丝状物不再被强制束缚在紧密的束状结构中。相反，它们开始自由地摆动和旋转，表明网络已经失去了其结构完整性。研究人员确认，丝状物本身并未断裂或改变形状；而是挤压力的丧失使得它们能够移动，从而将类固体结构转变为类流体结构。
这项研究排除了液滴仅仅是刺穿了网络，或者丝状物被液滴粘合在一起的可能性。相反，证据指向了一种机制，即存在溶解的蛋白质会产生一种渗透压，将丝状物结合在一起。当蛋白质发生凝聚时，这种结合压力便消失了，网络随之坍塌进入较软的状态。研究人员测量了丝状物之间的间隙大小，发现虽然物理间距发生了轻微变化，但硬度的剧烈转变是由丝状物运动和相互作用方式的变化驱动的，而非由结构的重大重组驱动。
这一发现为我们思考生物材料如何运作以及我们如何设计它们提供了一种新途径。通过控制拥挤分子的相分离，可以按需调节丝状网络的硬度。这一原理可以作为设计动态材料的蓝图，使这些材料能够在硬态和软态之间切换，模拟生命体中所发现的适应性。这项工作表明，软材料的力学特性不仅取决于其所包含的固体组分，还取决于围绕在它们周围的分子所产生的无形力量。
您所在领域的论文太多了？
获取与您研究关键词匹配的最新论文每日摘要——附技术摘要，使用您的语言。