Functional characterization and substrate interactions of spore coat protein A laccase from Bacillus velezensis ST15 for broad-spectrum mycotoxin transformation
本研究表明，来自韦莱斯芽孢杆菌（*Bacillus velezensis*）ST15 的重组 CotA 漆酶在优化条件下能有效将包括新型底物交替替替醇单甲醚在内的多种霉菌毒素转化为毒性较低的衍生物，凸显了其作为一种用于解毒食品和饲料基质的多功能生物催化剂的潜力。
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霉菌是农业领域中挥之不去的伴侣，从农田到储藏箱，它都在作物上生长。虽然有些霉菌是无害的，但另一些则会产生被称为霉菌毒素的无形化学毒素。这些物质可以在烹饪和加工过程中存活下来，残留在我们食用的食物以及喂给牲畜的饲料中。在这些毒素中，最危险的是像黄曲霉毒素（可能损伤肝脏）和玉米赤霉烯酮（会破坏人体激素平衡）这类毒素。由于这些毒素非常稳定，去除它们十分困难。传统方法通常依赖于强烈的化学物质或高温，但这可能会破坏食物的品质或留下不必要的残留物。科学家们长期以来一直在寻找一种更温和的解决方案，希望能找到一种生物工具，能够安全地分解这些毒素，就像一把专门的钥匙契合进锁中以禁用机械装置一样。
在这项研究中，研究人员将注意力转向了一种发现于中国传统发酵食品中的特定细菌。他们分离出了一种名为 Bacillus velezensis ST15 的菌株，该菌株表现出在试管中降低某些毒素水平的天然能力。为了理解其工作原理，团队深入研究了该细菌的遗传密码，并鉴定出了一个负责产生名为 CotA 漆酶（laccase）的酶的特定基因。这种酶充当一种分子机器，能够改变化合物的结构。研究人员提取了该酶的指令，将其复制到另一种已被广泛了解的细菌中，并生产出了大量的纯蛋白。他们将这个纯化版本命名为 rCotA。
团队针对四种不同的霉菌毒素对这种酶进行了测试：玉米赤霉烯酮、黄曲霉毒素 B1、交替烷醇毒素和交替烷醇单甲基醚。这些毒素在化学形状和来源上差异巨大，代表了食物中威胁的广泛光谱。当研究人员将纯酶与这些毒素混合时，他们观察到了剧烈的变化。该酶成功分解了所有四种毒素，且无需任何额外的化学辅助因子，这一成就让许多其他酶望尘莫及。当混合物保持在 60 到 70 摄氏度的温暖温度以及略微碱性的环境中时，该过程效果最佳，而这些条件在工业环境下是相对容易维持的。
在酶发挥作用时，它并不仅仅是破坏了毒素，而是将它们转化成了新的、更简单的分子。研究人员利用先进的质谱技术（通过测量分子的重量来识别它们）追踪了这些变化。他们发现，原始毒素被转化成了羟基化版本，这意味着酶在毒素结构中添加了氧和氢基团。例如，玉米赤霉烯酮变成了一种带有额外羟基的形态，而黄曲霉毒素 B1 则变成了被称为黄曲霉毒素 Q1 的衍生物。以往对类似酶的研究表明，这些新形态的毒性显著低于原始形态，失去了大部分伤害细胞或干扰激素的能力。这种转化表明，该酶起到了解毒剂的作用，将危险的化合物转化为更安全的物质。
为了理解该酶是如何抓取如此不同的毒素，研究人员使用计算机模拟来建模这种相互作用。他们构建了酶活性位点（即发生化学反应的口袋）的数字模型，并将四种毒素的模型放入其中。模拟显示，该口袋具有足够的灵活性，可以容纳这四种形状。毒素通过一系列弱化学吸引力（如氢键和疏水接触）保持连接，这些力量使分子能够粘在一起而不会形成永久性的键。这种结构上的灵活性解释了为什么单一的一种酶可以处理如此多样化的毒素，而这种特性在生物催化剂中是罕见的。
研究人员还在更真实的场景中测试了这种酶，使用了已经自然受到这些毒素污染的实际植物材料。他们用这种酶处理了桑葚果和枣种子（这些都是常见的食物和药物原料）的样本。即使在这些复杂的混合物中（存在其他植物化学成分的情况下），该酶也成功降低了毒素水平。这一结果具有重要意义，因为它表明该酶可以在洁净的实验室环境之外发挥作用，暗示其可用于处理现实世界的食品产品。
虽然这项研究证实了这种酶可以分解这些特定的毒素，并指向了一个更安全的结局，但研究人员指出，这些分解产物的安全性尚未在生物体中得到充分测试。这项工作提供了强有力的证据，证明这种细菌酶是清理食品供应的通用候选方案。通过确定一种能够针对多种威胁并在实际条件下工作的单一生物工具，该研究为实现更安全的食品系统迈出了充满希望的一步，从而从严苛的化学处理转向精准的自然解决方案。
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