Functional characterization and substrate interactions of spore coat protein A laccase from Bacillus velezensis ST15 for broad-spectrum mycotoxin transformation
Este estudo demonstra que uma laccase CotA recombinante de *Bacillus velezensis* ST15 transforma eficazmente múltiplas micotoxinas, incluindo o novo substrato alternariol monometil éter, em derivados menos tóxicos sob condições otimizadas, destacando seu potencial como um biocatalisador versátil para a desintoxicação de matrizes de alimentos e rações.
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O mofo é um companheiro constante no mundo da agricultura, crescendo em culturas desde o campo até o silo de armazenamento. Embora alguns mofos sejam inofensivos, outros produzem venenos químicos invisíveis chamados micotoxinas. Essas substâncias podem sobreviver ao cozimento e ao processamento, permanecendo nos alimentos que comemos e na ração que damos ao gado. Entre os mais perigosos estão toxinas como a aflatoxina, que pode danificar o fígado, e a zearalenona, que interrompe o equilíbrio hormonal do corpo. Como esses venenos são tão estáveis, removê-los é difícil. Os métodos tradicionais frequentemente dependem de produtos químicos agressivos ou calor elevado, o que pode arruinar a qualidade do alimento ou deixar resíduos indesejados. Cientistas há muito buscam uma solução mais suave, esperando encontrar uma ferramenta biológica que pudesse decompor essas toxinas com segurança, de forma muito semelhante a uma chave especializada que se encaixa em uma fechadura para desativar um mecanismo.
Nessa busca, pesquisadores voltaram sua atenção para uma bactéria específica encontrada em um alimento fermentado tradicional da China. Eles isolaram uma cepa chamada Bacillus velezensis ST15, que mostrou uma capacidade natural de reduzir os níveis de certas toxinas em um tubo de ensaio. Para entender como isso funcionava, a equipe olhou dentro do código genético da bactéria e identificou um gene específico responsável pela produção de uma enzima chamada laccase CotA. Essa enzima atua como uma máquina molecular capaz de alterar a estrutura de compostos químicos. Os pesquisadores então pegaram as instruções para essa enzima, copiaram-nas para uma bactéria diferente e bem compreendida, e produziram um grande suprimento da proteína pura. Eles nomearam essa versão purificada como rCotA.
A equipe colocou essa enzima à prova contra uma linha de quatro micotoxinas diferentes: zearalenona, aflatoxina B1, alternariol e alternariol monometil éter. Essas toxinas variam amplamente em suas formas químicas e origens, representando um amplo espectro das ameaças encontradas nos alimentos. Quando os pesquisadores misturaram a enzima pura com esses venenos, observaram uma mudança dramática. A enzima conseguiu decompor todas as quatro toxinas sem a necessidade de ajudantes químicos extras, um feito que muitas outras enzimas têm dificuldade em alcançar. O processo funcionou melhor quando a mistura era mantida em uma temperatura quente entre 60 e 70 graus Celsius e em um ambiente levemente alcalino, condições que são relativamente fáceis de manter em um ambiente industrial.
Enquanto a enzima trabalhava, ela não apenas destruía as toxinas; ela as transformava em novas moléculas mais simples. Usando espectrometria de massa avançada, que mede o peso das moléculas para identificá-las, os pesquisadores rastrearam as mudanças. Eles descobriram que os venenos originais foram convertidos em versões hidroxiladas, o que significa que a enzima adicionou grupos de oxigênio e hidrogênio às estruturas das toxinas. Por exemplo, a zearalenona tornou-se uma forma com um grupo hidroxila adicionado, e a aflatoxina B1 transformou-se em um derivado conhecido como aflatoxina Q1. Estudos anteriores sobre enzimas semelhantes sugerem que essas novas formas são significativamente menos tóxicas que as originais, perdendo muito de sua capacidade de prejudicar células ou interromper hormônios. Essa transformação sugere que a enzima atua como um desintoxicante, transformando compostos perigosos em outros mais seguros.
Para entender como a enzima agarrava de forma tão distinta a diferentes toxinas, os pesquisadores usaram simulações de computador para modelar a interação. Eles construíram uma representação digital do sítio ativo da enzima, o bolso onde ocorre a reação química, e colocaram modelos das quatro toxinas dentro dele. As simulações mostraram que o bolso era flexível o suficiente para acomodar todas as quatro formas. As toxinas se mantinham através de uma combinação de atrações químicas fracas, como ligações de hidrogênio e contatos hidrofóbicos, que são forças que permitem que as moléculas grudem umas nas outras sem formar ligações permanentes. Essa flexibilidade estrutural explica por que uma única enzima poderia lidar com um grupo tão diverso de venenos, uma característica rara entre catalisadores biológicos.
Os pesquisadores também testaram a enzima em um cenário mais realista, utilizando materiais vegetais reais que haviam se tornado naturalmente contaminados com essas toxinas. Eles trataram amostras de frutos de amoreira e sementes de ziziphus, que são comuns na alimentação e medicina, com a enzima. Mesmo nessas misturas complexas, onde outros compostos vegetais estão presentes, a enzima conseguiu reduzir os níveis das toxinas. Este resultado é significativo porque mostra que a enzima pode funcionar fora de um ambiente de laboratório limpo, sugerindo que ela poderia ser útil para tratar produtos alimentícios do mundo real.
Embora o estudo confirme que esta enzima pode decompor essas toxinas específicas e aponte para um resultado mais seguro, os pesquisadores observam que a segurança dos novos produtos de decomposição ainda não foi totalmente testada em organismos vivos. O trabalho fornece evidências sólidas de que esta enzima bacteriana é uma candidata versátil para a limpeza de suprimentos alimentares. Ao identificar uma única ferramenta biológica que pode visar múltiplas ameaças sob condições práticas, o estudo oferece um passo promissor em direção a sistemas alimentares mais seguros, afastando-se de tratamentos químicos agressivos e movendo-se em direção a soluções naturais e precisas.
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