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Cette étude identifie et caractérise fonctionnellement des orthologues de CXCL17 chez les poissons cartilagineux, démontrant que la voie de signalisation CXCL17-GPR25 est d'origine ancienne et a été conservée tout au long de l'évolution des vertébrés à mâchoires.
Cette étude évalue systématiquement l'impact des stratégies de sélection fongique et des conditions de culture mimant l'environnement naturel sur la diversité chimique des bibliothèques de produits naturels, afin d'optimiser leur conception pour la découverte de nouveaux médicaments.
Cette étude démontre que l'utilisation de tampons de mélange acides à haute force ionique, qui induisent la formation de blebs lors de la fabrication des LNPs d'ARNm, améliore considérablement leur stabilité liquide à température ambiante en réduisant la dégradation de l'ARNm et la formation d'adduits, offrant ainsi une approche universelle pour prolonger leur durée de conservation sans modifier leur chimie.
Cette étude démontre que l'ARN non codant RsaE, en collaboration avec l'endonucléase RNase Y, régule finement l'expression des toxines PSM et la maturation du biofilm chez le S. aureus résistant à la méthicilline, influençant ainsi la viabilité bactérienne et la dissémination de l'infection.
Cette étude révèle que la protéine UbiB, au-delà de son rôle d'accessoire, agit comme une décarboxylase dépendante de l'ATP essentielle à la biosynthèse de l'ubiquinone chez *Escherichia coli*, offrant ainsi une alternative au système UbiX/UbiD absent chez de nombreuses bactéries.
Cette étude établit que la méthylation de l'adénine (N6medA) dans l'ADN du cerveau humain augmente linéairement avec l'âge et est associée à la progression de la maladie d'Alzheimer, suggérant son rôle potentiel dans le vieillissement cérébral et la neurodégénérescence via des mécanismes épigénétiques et l'interaction avec des protéines spécifiques.
Cette étude démontre que certaines variants du gène MUTYH associés au cancer, localisés dans le connecteur interdomaine, altèrent la réparation de l'ADN par des mécanismes distincts affectant soit la reconnaissance des lésions, soit les étapes post-excision, soulignant ainsi la nécessité d'utiliser des tests fonctionnels complémentaires pour évaluer leur impact pathologique.
Cette étude démontre que la glycosylation N hébergée par l'hôte de l'antigène Ag85B du *Mycobacterium tuberculosis* dans les vaccins à acides nucléiques masque les épitopes immunitaires et favorise l'échappement immunitaire, soulignant la nécessité d'une ingénierie des immunogènes consciente de la glycosylation pour améliorer l'efficacité vaccinale contre les pathogènes non viraux.
Cette étude révèle que le métabolisme des lymphocytes T humains est caractérisé par des traits conservés, tels qu'une charge énergétique élevée et de fortes capacités antioxydantes, qui préparent ces cellules à répondre rapidement aux demandes énergétiques et au stress oxydatif lors d'une réponse immunitaire.
Cette étude présente l'analyse génomique et la structure tridimensionnelle par cryo-microscopie électronique du phage {Phi}Xacm4-11, un podovirus infectant *Xanthomonas citri*, révélant son architecture virale unique et ses mécanismes moléculaires d'infection pour éclairer le développement de stratégies de biocontrôle.
Cette étude démontre que l'analogue de la coenzyme Q10, le 6-Br-Q0C10, inhibe la prolifération cellulaire, en particulier dans les lignées liées à l'obésité et aux cancers, suggérant son potentiel thérapeutique pour gérer l'obésité et ralentir la croissance tumorale.
Cette étude utilise la biosynthèse combinatoire pour démontrer que la spécificité des cytochromes P450 dans la biosynthèse des cytochalasanes est davantage limitée par la stéréochimie des groupes fonctionnels que par la taille du macrocycle.
Cette étude computationnelle démontre que les mutations cancérogènes dans les phosphatases SHP-1 et SHP-2 perturbent la dynamique de la boucle WPD via des voies allostériques, altérant ainsi la catalyse et offrant de nouvelles perspectives pour le développement de thérapies ciblées.
Cette étude présente deux workflows d'affinité optimisés pour la purification ciblée de la clusterine et l'analyse de son interactome dans le plasma humain, permettant d'identifier ses partenaires d'interaction clés impliqués dans la réponse immunitaire, l'hémostase et les voies liées aux lipoprotéines de haute densité.
Cette étude présente la première structure cryo-EM du complexe humain KEOPS lié à son ARNt substrat et démontre que la plupart des variants pathogènes du syndrome de Galloway-Mowat, bien que conservant une activité enzymatique résiduelle in vitro et in vivo, perturbent un équilibre fin de modification t6A essentiel au développement cellulaire sain.
Cette étude présente la synthèse et l'assemblage d'une nouvelle nanoparticule lipidique bifonctionnelle (mRNA-BLNP3) conçue pour cibler sélectivement les cellules présentatrices d'antigènes via des ligands spécifiques, démontrant ainsi une meilleure efficacité vaccinale, une accumulation réduite dans le foie et des réponses immunitaires humorales et cellulaires renforcées par rapport aux générations précédentes.
Cette étude présente un système intégré de chimie, d'enzymologie et de microbiologie qui transforme le polyéthylène en poly(3-hydroxybutyrate) grâce à une oxydation catalytique, une hydrolyse enzymatique optimisée par apprentissage automatique et une conversion biologique par une souche bactérienne nouvellement isolée.
Cette étude démontre que l'inhibition du protéasome, en activant la réponse adaptative NRF1, amplifie la dégradation lysosomale de la protéine anti-apoptotique Mcl1 par des chimères AUTAC, offrant ainsi une stratégie synergique pour surmonter la résistance aux traitements dans le myélome multiple et le cancer du poumon.
Cette étude révèle la structure cristalline du complexe formé par la protéine Egalitarian et le signal de localisation de l'ARNm K10, démontrant comment une surface de liaison modulaire reconnaît spécifiquement l'ARN et est essentielle à la localisation asymétrique des ARNm chez la drosophile.
Cette étude présente la structure par cryo-microscopie électronique du complexe Cfr-rARN, révélant comment l'enzyme confère une résistance aux antibiotiques en méthylant l'adénosine 2503 et en induisant une conformation en forme de L de l'ARN ribosomique.