Biochemie vormt de brug tussen de biologie en de chemie, waarbij we kijken naar de moleculaire processen die leven mogelijk maken. Op deze pagina verkennen we de nieuwste inzichten in hoe cellen functioneren, hoe enzymen werken en welke chemische reacties ons DNA sturen. Het is een fascinerend veld dat vaak complexe concepten omvat, maar die we hier proberen toegankelijk te maken voor iedereen.

Elk nieuw preprint dat op bioRxiv verschijnt binnen dit onderwerp, wordt direct verwerkt door Gist.Science. Wij bieden voor elk artikel zowel een duidelijke samenvatting in gewone taal als een gedetailleerde technische analyse, zodat u snel de kern begrijpt zonder vast te lopen in vakjargon. Hieronder vindt u de meest recente publicaties in biochemie, direct vanuit de bron.

⚗️ biochemistry

A previously unappreciated class of metal-dependent bile salt hydrolases from the human gut microbiome

Deze studie onthult een tot nu toe onbekende klasse van metaalafhankelijke galzouthydrolasen in het menselijk darmmicrobioom, die door de bacterie *Bilophila wadsworthia* worden geproduceerd en een uniek, cysteïne-onafhankelijk mechanisme voor de deconjugatie van taurine-geconjugeerde galzouten vertonen.

Cui, Z., Meng, C. J., Irwin, S. M., Augustijn, H. E., Papageorgiou, P. P., Nguyen, A. T. P., Yu, R., Aguilar Ramos, M. A (…)2026-04-06
⚗️ biochemistry

Structure, biosynthesis, and bioactivity of nostolysamides

In deze studie worden de structuur, biosynthese en bioactiviteit van de nieuwe lanthipeptiden nostolysamiden uit *Nostoc punctiforme* onthuld, waarbij wordt aangetoond dat het synthetase NpuM complexe ringstructuren vormt en dat de acylering van lysine-residuen door NpuN niet essentieel is voor de door membraanverstoring gemedieerde antimicrobiële en antifungale werking.

Weir, E., Anterola, I., van der Donk, W. A.2026-04-05
⚗️ biochemistry

A cyanobacterial adenine prenyltransferase enables longer-chain N6 prenylation

Deze studie identificeert TvAPT, een cyanobacteriële enzymatische prenyltransferase met een vergrote bindingszak, dat de ongekende N6-prenylering van adenine met langere koolstofketens (C10 en C15) mogelijk maakt en zo een veelzijdig platform biedt voor het synthetiseren van nieuwe, membraan-permeabele nucleotiden en plantensignaal-analogen.

Ichikawa, K., Tamura, K., Fujitani, K., Chisuga, T., Takeda, R., Sato, T., Hayashi, S., Kato, K., Miura, S., Nakano, S. (…)2026-04-04
⚗️ biochemistry

Cryo-EM Structure of Human ATAD2B Reveals a Hexameric Organization Contributes to ATPase Activity and Substrate Coordination

Dit artikel beschrijft de eerste hoogwaardige cryo-EM-structuur van menselijk ATAD2B, die een hexamerische organisatie onthult die essentieel is voor de ATPase-activiteit en substraatcoördinatie, en zo een mechanistische basis biedt voor het begrijpen van de rol van dit eiwit in ziekteprocessen.

Malone, K. L., Chua, E. Y. D., Lignos, J. M., Fagnant, P. M., Macfarlane, J. E., Trybus, K. M., Cianfrocco, M. A., Glass (…)2026-04-03
⚗️ biochemistry

The structure-interaction model of polymyxin lipopeptides with human oligopeptide transporter 2

Deze studie toont aan dat het in kaart brengen van de interactie tussen polymyxine-antibiotica en de menselijke transporter hPepT2 leidt tot de ontwikkeling van nieuwe lipopeptiden die even effectief zijn tegen multiresistente bacteriën maar met een verminderde niergiftigheid.

Jiang, X., Luo, Y., Azad, M. A. K., Xu, L., Xiao, M., Velkov, T., Roberts, K. D., Thamlikitkul, V., Zhou, Q. T., Zhou, F (…)2026-04-02
⚗️ biochemistry

Two Glu/Asp Residues Cooperatively Mediate an Early Step of ATP Hydrolysis in GHKL ATPases MutL and GyrB

Deze studie onthult dat twee geconserveerde zure residuen in GHKL-ATPasen, waaronder MutL en GyrB, coöperatief werken om de katalyse van ATP-hydrolyse te faciliteren, waarbij één residu het nucleofiele water positioneert en het andere samen met het eerste fungeert als een algemene base, wat cruciale inzichten biedt voor het interpreteren van ziekte-gerelateerde varianten in humane DNA-mismatch-reparatieproteïnes.

Fukui, K., Shibuya, A., Murakawa, T., Yano, T.2026-04-01