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Cette étude propose un cadre biophysique unifié basé sur l'analyse de 345 structures cristallines, révélant que la reconnaissance du NADH par les protéines est dominée par des interactions électrostatiques et hydrogène au niveau du groupe nicotinamide, tout en conservant une géométrie globale de l'adénine-nicotinamide, offrant ainsi des perspectives pour le développement d'inhibiteurs ciblés.
Cette étude démontre que l'utilisation de matériaux de référence commutables calibrés sur une méthode LC-MS/MS permet d'harmoniser les dosages immuno-enzymatiques de l'IGF1 et d'établir des intervalles de référence liés à l'âge cohérents pour les hommes et les femmes.
Cette étude utilise le profilage protéique basé sur l'activité pour cartographier les cystéines ligandables chez le pathogène fongique *Zymoseptoria tritici*, révélant des sondes stéréosélectives ciblant une cystéine restreinte à l'orthologue dans la GTPase SAR1 qui inhibe la croissance du champignon en perturbant le trafic vésiculaire.
Cette étude démontre que la mutation H158Y dans la pyranose oxydase de *Phanerochaete chrysosporium* empêche la flavinylation covalente en adoptant une conformation de la tyrosine 158 incompatible avec la liaison à l'FAD, ce qui entraîne une perte drastique de l'activité catalytique malgré le maintien de l'assemblage tétramérique et de la présence de l'FAD.
En combinant des simulations de dynamique moléculaire classiques et QM/MM, cette étude élucide le mécanisme complet par lequel les spliceostatines activent la cystéine protégée du doigt de zinc PHF5A pour former un adduit covalent irréversible, révélant ainsi les déterminants structuraux et énergétiques de cette inhibition enzymatique inhabituelle.
Les auteurs présentent Enzyme-tk, un pipeline unifié intégrant 23 outils open-source et deux nouvelles méthodes (Func-e et Oligopoolio) pour découvrir des enzymes capables de catalyser des réactions spécifiques, comme la dégradation de polluants, en identifiant des activités enzymatiques inédites même pour des réactions éloignées des ensembles de données d'entraînement.
Cette étude révèle un mécanisme d'activation bipartite du condensine II où la protéine M18BP1 libère l'auto-inhibition de la queue NCAPD3 tout en facilitant directement l'ancrage de l'ADN, assurant ainsi une régulation stricte de la formation des chromosomes mitotiques.