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La biophysique explore la vie à l'échelle moléculaire en appliquant les lois de la physique pour comprendre comment fonctionnent les cellules, les protéines et l'ADN. Ce domaine fascinant révèle les mécanismes secrets qui régissent nos organismes, du battement d'un cœur au fonctionnement de notre cerveau, en passant par la façon dont les médicaments interagissent avec nos cellules.
Sur Gist.Science, nous sélectionnons rigoureusement chaque nouvelle prépublication de bioRxiv dans cette catégorie pour vous offrir un accès immédiat aux découvertes de pointe. Notre équipe transforme ces travaux complexes en résumés clairs en langage courant, tout en conservant des analyses techniques détaillées pour les chercheurs.
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Les auteurs ont conçu des variants de la lectine OAA par display phagique et ingénierie structurale pour créer des outils hautement sélectifs capables de cibler spécifiquement le Man5GlcNAc2 parmi les glycannes à haut mannose, améliorant ainsi considérablement leur affinité et leur utilité pour le profilage glycanique et le développement d'agents antiviraux.
Ce protocole présente une méthode détaillée pour construire et caractériser un microscope à plan oblique (OPM) mono-objectif, utilisant des composants commerciaux, afin de permettre une imagerie volumétrique fluorescente rapide, multicolore et à haute résolution tout en minimisant la phototoxicité.
En combinant des simulations de dynamique moléculaire à l'échelle de la microseconde et des calculs de perturbation libre d'énergie, cette étude révèle comment la coordination du Mg2+ et la liaison du substrat stabilisent coopérativement la conformation orientée vers l'intérieur du transporteur PCAT1 en modulant l'architecture énergétique de la liaison de l'ATP, notamment via l'interaction dominante du résidu Lys525.
En utilisant la dynamique moléculaire et la perturbation de l'énergie libre, cette étude calcule les énergies de liaison absolues de l'AMPc aux domaines de liaison des nucléotides cycliques des isoformes HCN 1 à 4, offrant ainsi des éclaircissements sur les mécanismes d'activation et les différences de sensibilité entre ces isoformes.
Cette étude démontre que, bien que les peptides de localisation mitochondriale restent intrinsèquement désordonnés, des substitutions résiduelles minimales suffisent à moduler subtilement leur paysage énergétique et leurs préférences conformationnelles locales, offrant ainsi un mécanisme potentiel pour réguler l'efficacité du ciblage mitochondrial.
Cette étude combine un modèle expérimental original de cardiomyocytes appariés et une modélisation computationnelle pour démontrer que l'activation intercellulaire dans le cœur résulte d'une contribution dynamique et conjointe des jonctions gap et des mécanismes éphaptiques au niveau du péri-nexus, dont l'équilibre dépend de la concentration en sodium et de la conductance des jonctions.
Cette étude démontre que la capacité de la clathrine à induire la fission membranaire lors de l'endocytose dépend principalement des propriétés mécaniques de son réseau et non de sa simple densité, révélant que des conditions favorisant un assemblage plus souple du lattice sont en réalité plus propices à la fission.
Cette étude caractérise les interfaces moléculaires de la protéine N du SARS-CoV-2, révélant comment les domaines CTD et les régions désordonnées environnantes orchestrent l'oligomérisation, la liaison à l'ARN et la séparation de phases pour former des condensats ribonucléoprotéiques, tout en identifiant des cibles potentielles pour perturber l'assemblage viral.
En combinant simulations de dynamique moléculaire et calculs quantiques, cette étude révèle que la supériorité de l'arginine sur la lysine dans la stabilisation des condensats biomoléculaires par interactions cation-π est principalement due au coût énergétique plus élevé de la déshydratation de la lysine, plutôt qu'à une différence intrinsèque de force d'interaction.
En utilisant des simulations de dynamique moléculaire à résolution atomique sur un trimère complet de gp120-gp41 du VIH-1, cette étude révèle que la rigidité du domaine ectodomaine contraste avec la flexibilité intrinsèque de la région MPER et du domaine transmembranaire, des mouvements qui favorisent l'engagement des récepteurs et la fusion membranaire tout en offrant de nouvelles perspectives pour l'évaluation de l'accessibilité des épitopes d'anticorps.